冷冻电镜揭示细菌外膜蛋白折叠多个阶段

美国国立卫生研究院Harris D. Bernstein、Jenny E. Hinshaw等研究人员合作揭示了细菌外膜蛋白折叠的多个阶段。该项研究成果日前在线发表于《细胞》。

研究人员表示，跨膜的β桶蛋白通过β桶装配机器（BAM）折叠到革兰氏阴性细菌的外膜（OM）中，这个过程不为人所知，而且发生时没有已知的外部能量来源。

通过使用单粒子冷冻电镜，研究人员观察了BAM对一个模型β桶蛋白（EspP）的折叠动态。结果发现，BAM与EspP高度保守的“β信号”模体结合，在折叠过程中正确引导OM中的β链。研究人员还发现，EspP的折叠是通过“杂交桶”中间物进行的，其中膜整合的β片被连接到重要的BAM亚单位BamA上。这些结构显示了EspP中间产物周围的膜出现了前所未有的偏转，并表明β片逐渐向BamA折叠，形成一个β桶。随着体内实验在改变OM张力的同时跟踪β桶的折叠，这些结果支持一个模型，即BAM利用OM的弹性来加速β桶的折叠。