研究揭示泵状光敏感通道蛋白通道传导结构基础

日本东京大学Hideaki E. Kato、美国斯坦福大学Karl Deisseroth等研究人员合作揭示泵状光敏感通道蛋白ChRmine通道传导的结构基础。2月2日，《细胞》杂志在线发表了这项成果。

研究人员报道了ChRmine 2.0 分辨率的冷冻电镜结构，从而揭示了光敏感通道蛋白的非典型结构特征：三聚体组装、一个短的跨膜螺旋、一个扭曲的细胞外环、单体内的大前庭，以及三聚体接口处的开口。研究人员应用这一结构设计了三种适合基础神经科学研究的蛋白质（rsChRmine和hsChRmine，分别实现进一步的红移和高速性能，以及frChRmine，结合更快和更红移的性能）。这些结果阐明了泵类通道光合蛋白的传导和门控，并为进一步在结构指导下创造通道光合蛋白在整个生物学领域的应用指明了方向。

据悉，ChRmine是最近发现的一种类似于泵的阳离子传导光敏感通道蛋白，表现出令人费解的特性（大的光电流、红移光谱和极端的光敏感性），为光遗传学创造了新的机会。ChRmine及其同系物具有离子通道的功能，但从主要序列来看，更接近于离子泵光敏感通道蛋白；该家族的被动通道传导机制一直很神秘。